Glikozylacja




Glikozylacja – reakcja łączenia węglowodanów z innymi związkami organicznymi z wytworzeniem wiązania glikozydowego. Produktem glikozylacji są glikozydy, często spotykane w organizmach żywych. Przykładowe związki tej grupy to glikoproteiny (produkty glikozylacji białek), glikolipidy (glikozylowane tłuszcze), nukleozydy (glikozylowane puryny lub pirymidyny) i glikozylowane flawonoidy (barwniki roślinne).



Glikozylacja białek |


Glikozylacja białek jest zjawiskiem powszechnym – ponad połowa białek w organizmach jest glikozylowana[1]. Przyłączenie reszty cukrowej do białka następuje poprzez wiązanie N-glikozydowe lub wiązanie O-glikozydowe.


N-glikozylacja polega na przyłączeniu reszty cukru do atomu azotu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka, na przykład u eukariontów do reszty asparaginy. Proces N-glikozylacji białek w organizmach żywych rozpoczyna się w cytoplazmie, jest kontynuowany w siateczce śródplazmatycznej i kończony w aparacie Golgiego. Jest to modyfikacja potranslacyjna białka, ponieważ jednak zachodzi równolegle z translacją, na rosnącym łańcuchu polipeptydowym, bywa określana jako proces kotranslacyjny. Podczas N-glikozylacji transferaza oligosacharydowa (OST, z ang. oligosaccharyltransferase) przyłącza do białka rozgałęziony oligosacharyd (14-mer), który jest presyntetyzowany jako pirofosforan dolicholu (alkoholu terpenowego związanego z siateczką śródplazmatyczną). Sekwencja cukrowa rozpoczyna się od 2 reszt N-acetyloglukozaminy. W kolejnych etapach procesu następuje modyfikacja oligosacharydu; u różnych organizmów ma ona różny przebieg.


O-glikozylacja zachodzi w aparacie Golgiego i jest procesem ściśle potranslacyjnym[2]. Miejscami przyłączenia łańcucha cukrowego są zazwyczaj grupy hydroksylowe reszt Ser lub Thr, jednak mogą to być także inne lokalizacje, przykładowo Tyr lub Hyp. Poza pierwszą resztą cukrową (którą zazwyczaj jest N-acetylogalaktozamina), dalsza sekwencja cukrowa może być zróżnicowana[3][4].


W pewnych warunkach glikozylacja białek może zachodzić bez udziału enzymów, proces ten nosi nazwę glikacji.



Przypisy |




  1. ↑ RolfR. Apweiler RolfR., HenningH. Hermjakob HenningH., NathanN. Sharon NathanN., On the frequency of protein glycosylation, as deduced from analysis of the SWISS-PROT database1, „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects”, 1, 1999, s. 4–8, DOI: 10.1016/S0304-4165(99)00165-8 [dostęp 2016-11-17] .


  2. ↑ Philippe Van denP.V. Steen Philippe Van denP.V. i inni, Concepts and Principles of O-Linked Glycosylation, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 3, 1998, s. 151–208, DOI: 10.1080/10409239891204198, ISSN 1040-9238 [dostęp 2016-11-17] .1 stycznia


  3. ↑ P. Van den Steen, PM. Rudd, RA. Dwek, G. Opdenakker. Concepts and principles of O-linked glycosylation. „Crit Rev Biochem Mol Biol”. 33 (3), s. 151-208, 1998. DOI: 10.1080/10409239891204198. PMID: 9673446. 


  4. ↑ William G. Flynne: Biotechnology and Bioengineering. Nova Publishers, 1794, s. 38–46.








-

這個網誌中的熱門文章

12.7 cm/40 Type 89 naval gun

圖片
12.7 cm/40 Type 89 naval gun Type 89 gun mounted on Chitose Type Naval gun anti-aircraft gun Place of origin Japan Service history In service 1932–45 Used by Imperial Japanese Navy Wars World War II Production history Designed 1928–32 Produced 1932–45 No.  built ~1500 Variants Type 88 Specifications Mass 3,100 kilograms (6,834 lb) Barrel length 5,080 millimeters (16 ft 8 in) (bore length) Shell Fixed Shell weight 20.9–23.45 kilograms (46.1–51.7 lb) Caliber 12.7-centimeter (5.0 in) Breech horizontal breech block Elevation -8° to +90° [1] Rate of fire 8-14 rounds per minute Muzzle velocity 720–725 meters per second (2,360–2,380 ft/s) Maximum firing range 9,440 meters (30,970 ft) at 90° (AA ceiling) 14,800 meters (48,600 ft) at 45° The 12.7 cm/40 Type 89 naval gun was a Japanese anti-aircraft (AA) gun introduced before World War II. It was the Imperial Japanese Navy's standard heavy AA...
閱讀完整內容

Rikitea

圖片
Town in French Polynesia, France Rikitea Town Rikitea Location in French Polynesia Coordinates: 23°7′13″S 134°58′9″W  /  23.12028°S 134.96917°W  / -23.12028; -134.96917 Coordinates: 23°7′13″S 134°58′9″W  /  23.12028°S 134.96917°W  / -23.12028; -134.96917 Country   France Overseas collectivity   French Polynesia Territory Gambier Islands Island Mangareva Rikitea is a small town on Mangareva, which is part of the Gambier Islands in French Polynesia. A majority of the islanders live in Rikitea. [1] [2] The island was a protectorate of France in 1871 and was annexed in 1881. [3] Contents 1 History 2 Geography 3 Economy 4 Landmarks 5 Transportation 6 References 7 Bibliography 8 External links History The town's history dates to the era when the island was first settled with people from the Marquesas Islands in 1100 AD. Captain James Wilson of the London Missionary Society arrived in 1797 on Du...
閱讀完整內容

University of Vienna

圖片
"Vienna University" redirects here. For Vienna University of Economics and Business, see Vienna University of Economics and Business. University of Vienna Universität Wien Type Public Established 1365 Budget € 544 million [1] Rector Heinz Engl Academic staff 6,765 Administrative staff 3,106 Students 94,000 [2] Postgraduates 16,490 Doctoral students 8,945 Location Main building, Vienna , Austria 48°12′47″N 16°21′35″E  /  48.21306°N 16.35972°E  / 48.21306; 16.35972 Coordinates: 48°12′47″N 16°21′35″E  /  48.21306°N 16.35972°E  / 48.21306; 16.35972 Campus Urban Colors Blue and White           Affiliations Campus Europae, EUA, UNICA Website www.univie.ac.at/en Data as of 2016 [update] The University of Vienna (German: Universität Wien ) is a public university located in Vienna, Austria. It was founded by Duke Rudolph IV in 1365 and is one of the oldest universities in the Ge...
閱讀完整內容